Km е съществена, но неразбрана част от ензимната кинетика. В MCAT можете да се справите само с някои основни познания, но ако наистина искате да успеете, трябва да разберете добре откъде идва и какво означава. В курс по биохимия това е задължително. Трябва да разберете тези подробности. За щастие те не са толкова сложни, колкото изглеждат.
Графика от KhanAcademy.org
Ензимите често се обобщават с графика като тази. Долната част представлява концентрацията на субстрата, лявата страна представлява началната скорост (ще стигнем до това), докато Vmax представлява максималната скорост. Този км? Това е концентрацията на субстрата, при която скоростта е ½ от Vmax.
Опростете с аналогия
Помислете за това по този начин - субстратът е гориво, ензимът е двигател. Ако шофирате с нормални скорости, не влагате много гориво в двигателя си. Докато натискате педала на газта и давате повече и повече, колата ви ускорява до максималната си скорост. Колкото повече газ подавате, толкова по-бързо може да се движи колата, до точка, в която достига своя максимум.
Километрите са като мярка за горивна ефективност. Колкото по-малко гориво ви трябва, за да достигнете „нормална скорост“, толкова по-ефективна е вашата кола. Ето как работят ензимите. Колкото по-малко субстрат им е необходим, за да достигнат половината от максималната си скорост, толкова по-ефективни са те. Така че, ако Km е нисък, имате наистина ефективен ензим. Ако Km е висок, ензимът е много по-малко ефективен. Отнема много повече гориво, за да достигне тази скорост.
Нитти-Гритти
Това е почти всичко, което всеки знае за Km и е достатъчно, за да се справите добре, но не достатъчно, за да се справите много добре. За целта трябва да знаем откъде идва км. Всичко се основава на това уравнение:
E + S ⇄ ES → E + P Това е общото уравнение за всяка ензимна реакция, Ензимът се добавя към субстрата, те образуват комплекс, след което се дисоциират и образуват продукт. Km е производна на скоростните константи.
Скоростта на реакцията е просто уравнение, където за реакцията A + B → AB, скорост = k[A][B], тоест тя зависи от концентрацията на реагентите. Km зависи от това колко бързо ензимът образува ES комплекса спрямо това колко бързо го напуска.
В горната реакция има два начина за напускане на ES комплекса. Просто следвайте стрелките, за да ги намерите. Ако започнем от ES в средата, можем или да се върнем назад, за да образуваме E + S, или напред, за да образуваме E + P.
Има два начина да оставите това, но само един начин да го формирате. Този път е отляво надясно, ензимът и субстратът се свързват заедно, за да образуват продукт. Km се фокусира върху разликата между тези скорости.
Сега малко математика:
От нашето уравнение по-горе, ако направим K от константата на скоростта K1 за първата стрелка напред (от E + S → ES), K-1 за първата стрелка назад (от ES → E + S) и K2 за втора стрелка напред (от ES → E + P), това са курсовете, които получаваме
Скоростта на образуване на ES = k1[E][S]
Скоростта на разпадане на ES = (k-1 + k2) [ES] - те са равни една на друга (това е предположение за цялата тази математика)
Следователно:
k1[E][S] = (k-1 + k2) [ES]
И ако направим малко алгебра, за да пренаредим членовете:
[E][S]/[ES] = (k-1 + k2)/k1
Дробта [E][S]/[ES] е създадена като Km или константата на Михаелис.
И така, нека го разберем – ако съотношението между несвързан ензим/субстрат и свързан ензим/субстрат е наистина ниско, това означава, че всеки път, когато има наличен субстрат, ензимът моментално се свързва с него. Така че имате много ефективен ензим. Нисък Km = ефективен ензим.
И това е, което трябва да знаете за Km. Скоро ще има повече за цялостната ензимна кинетика.
